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La regolazione allosterica é un meccanismo di regolazione di un enzima che ha il sito attivo per il legame al suo substrato ed un sito di legame per un'altra molecola detta effettrice. Quando l'effettore si lega all'enzima, ne modifica la conformazione, determinando una maggiore o minore affinitá dell'enzima per il suo substrato. In caso questo determini una maggiore affinitá, si parlerá di regolazione positiva pioché il legame dell'effettore comporterá un incremento dell'attivitá enzimatica; qualora si determini una minore affinitá, si parlerá di regolazione negativa, poiché l'enzima non sará in grado di legare efficacemente il suo substrato e quindi la reazione non potrá avvenire.

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regolazione allosterica (o allosteria) è la regolazione di un enzima o di una proteina che legano una molecola effettore al sito allosterico della proteina (cioè, un altro sito della proteina oltre il sito attivo). Gli effettori che intensificano l'attivazione della proteina vengono detti attivatori allosterici, quelli che al contrario diminuiscono l'attivazione della proteina sono gli inibitori allosterici. Il termine allosteria viene dal greco allos, cioè "altro", e stereos, "struttura", in riferimento alla separazione del sito allosterico di una proteina dal suo sito attivo. A volte la regolazione allosterica può fungere da controllo retroattivo (a feedback negativo) quando l'effettore allosterico inibitore è rappresentato dal prodotto della reazione enzimatica.

gli enzimi allosterici sono degli enzimi che oltre ad avere il sito attivo come tutti gli altri, ne hanno anche altri che li attivano o disattivano, in poche parole che li regolano.