punto isoelettrico delle proteine e solubilità?
punto isoelettrico delle proteine e solubilità?
salve ragazzi è urgentee!!perchè le proteine al punto isoelettrico nn sono solubili in acqua e formano aggregati proteici che precipitano?io ho capito che al punto isoelettrico gli aminoacidi (quindi le proteine)hanno carica netta uguale a 0 xke presentano sia cariche positive che negative dovute alla dissociazione dei gruppi COOH e NH2 quindi si comportano come ioni dipolari, quindi come dei sali ma i sali sono solubili in acqua quindi perchè le proteine non dovrebbero esserlo?vi prego aiutatemi a risolvere questi dubbi. 10 punti al migliore
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Dipende molto anche dal tipo di amminoacido. In effetti i gruppi amminici e carbossilici sono polari e idrofili, ma se tutto il resto della molecola è molto idrofobica questa tenderà ad aggregare e a precipitare. Pensa alla alanina, fenilalanina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, prolina, triptofano, valina, che hanno gruppi laterali apolari... i gruppi laterali interagiranno tra loro causando l'aggregazione.
Lontani dal punto isoelettrico si ha la protonazione o deprotonazione dei gruppi C e/o N e l'acquisizione di una carica elettrica NETTA, il che aumenta di molto la solubilità, come nel caso degli ioni (che tuttavia hanno un rapporto carica/massa immensamente più grande e una solubilità molto maggiore).
Perché al punto isoelettrico si comportano come molti piccoli dipoli indotti e quindi idrofobici.